Peptit bağlarının nasıl yürütüldüğüne dair örnekler. Peptit bağı ve polipeptitler. Diğer sözlüklerde “Peptid bağı”nın ne olduğunu görün

Bir peptit bağı, proteinlerin ve peptitlerin doğrusal yapılarının oluşumunun temelini oluşturan, iki amino asitin parçaları arasındaki güçlü bir bağlantıdır. Bu tür moleküllerde her amino asit (terminal olanlar hariç) önceki ve sonraki olanlara bağlanır.

Birim sayısına bağlı olarak, peptid bağları dipeptitler (iki amino asitten oluşur), tripeptitler (üçlü), tetrapeptitler, pentapeptitler vb. Oluşturabilir. Kısa zincirlere (10 ila 50 monomerden) oligopeptitler ve uzun zincirlere denir. polipeptitler ve proteinler ( molekül ağırlığı 10 binden fazla Evet).

Bir peptid bağının özellikleri

Bir peptit bağı, bir amino asidin ilk karbon atomu ile diğerinin nitrojen atomu arasında, bir alfa-karboksil grubunun (COOH) bir alfa-amino grubuyla (NH2) etkileşiminden kaynaklanan kovalent bir kimyasal bağdır. Bu durumda, OH-hidroksilin, hidrojenin ayrıldığı bir amino grubu ile nükleofilik bir değişimi meydana gelir. Sonuç olarak tek bir C-N bağı ve bir su molekülü oluşur.

Reaksiyon sırasında bazı bileşenlerin (OH grubu ve hidrojen atomu) kaybı meydana geldiğinden, peptit birimlerine artık amino asitler değil, amino asit kalıntıları adı verilir. İkincisinin 2 karbon atomu içermesi nedeniyle, peptit zinciri, peptit omurgasını oluşturan C-C ve C-N bağları arasında değişir. Yanlarında amino asit radikalleri vardır. Karbon ve nitrojen atomları arasındaki mesafe 0,132 ila 0,127 nm arasında değişmektedir ve bu da belirsiz bir ilişkiye işaret etmektedir.

Bir peptid bağı çok güçlü bir kimyasal etkileşim türüdür. Hücresel çevreye karşılık gelen standart biyokimyasal koşullar altında bağımsız bir yıkıma uğramaz.

Proteinlerin ve peptitlerin peptit bağı, eş düzlemlilik özelliği ile karakterize edilir, çünkü oluşumunda yer alan tüm atomlar (C, N, O ve H) aynı düzlemde bulunur. Bu fenomen, rezonans stabilizasyonundan kaynaklanan sertlik (yani elemanları bağın etrafında döndürememe) ile açıklanmaktadır. Amino asit zincirinde, peptit gruplarının düzlemleri arasında radikallerle ilişkili a-karbon atomları bulunur.

Yapılandırma Türleri

Peptit bağına göre alfa karbon atomlarının konumuna bağlı olarak ikincisi 2 konfigürasyona sahip olabilir:

• "cis" (bir tarafta bulunur);
• "trans" (farklı taraflarda bulunur).

Trans formu daha fazla stabilite ile karakterize edilir. Bazen konfigürasyonlar, alfa karbon atomlarıyla ilişkili oldukları için özü değiştirmeyen radikallerin düzenlenmesiyle karakterize edilir.

Rezonans fenomeni

Peptit bağının özelliği %40 oranında çift olması ve üç biçimde bulunabilmesidir:

• Ketol (0,132 nm) - C-N bağı stabilize edilir ve tamamen tektir.
• Geçişli veya mezomerik - bir ara form, kısmen tanımlanmamış bir karaktere sahiptir.
• Enol (0.127 nm) - peptid bağı tamamen çift olur ve C-O bağlantısı tamamen tek olur. Bu durumda oksijen kısmen negatif yük kazanır ve hidrojen atomu kısmen pozitif yük kazanır.

Bu özelliğe rezonans etkisi denir ve karbon ve nitrojen atomları arasındaki kovalent bağın delokalizasyonuyla açıklanır. Bu durumda hibrit sp2 yörüngeleri oksijen atomuna yayılan bir elektron bulutu oluşturur.

Peptit Bağ Oluşumu

Peptit bağı oluşumu termodinamik olarak uygun olmayan tipik bir polikondensasyon reaksiyonudur. Doğal koşullar altında denge serbest amino asitlere doğru kayar, dolayısıyla sentez, hidroksil grubunun daha kolay uzaklaştırılması için karboksil grubunu aktive eden veya değiştiren bir katalizör gerektirir.

Canlı bir hücrede, yüksek enerjili bağlardan enerji harcanmasıyla çalışan spesifik enzimlerin katalizör görevi gördüğü protein sentezleme merkezinde bir peptit bağı oluşumu meydana gelir.

Peptit bağı bir amino asidin alfa karboksil grubu ile başka bir amino asidin alfa amino grubu arasındaki bağdır.

Şekil 5. Peptit bağı oluşumu

Bir peptid bağının özellikleri şunları içerir:

1. Amino asit ikame edicilerinin (radikallerin) C-N bağına göre transpozisyonu. Şekil 6.

Şekil 6. Amino asit radikalleri trans pozisyonundadır.

2. Eş düzlemlilik

Peptit grubuna dahil olan tüm atomlar aynı düzlemdedir ve "H" ve "O" atomları peptit bağının karşıt taraflarında bulunur. Şekil 7, a.

3. Kullanılabilirlik ketoşekiller ve enol yeni bir form. Şekil 7, b

Şekil 7. a) b)

4. Eğitim yeteneği iki hidrojen bağı diğer peptid gruplarıyla birlikte. Şekil 8.

5. Peptit bağı kısmen çift iletişim. Uzunluğu tek bağdan daha kısadır, sert bir yapıdadır ve etrafında dönmesi zordur.

Ancak proteinde peptid bağına ek olarak başka bağlar da bulunduğundan, amino asit zinciri ana eksen etrafında dönebilir, bu da proteinlere farklı bir konformasyon (atomların uzaysal düzeni) verir.

Bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin sırası şöyledir: Birincil yapı sincap. Her proteine ​​özgüdür ve onun şeklini, çeşitli özelliklerini ve işlevlerini belirler.
Çoğu protein, aralarında hidrojen bağlarının oluşmasının bir sonucu olarak sarmal bir şekle sahiptir. -CO- Ve -NH- polipeptit zincirinin farklı amino asit kalıntılarından oluşan gruplar. Hidrojen bağları zayıftır ancak bir araya geldiklerinde oldukça güçlü bir yapı sağlarlar. Bu spiral ikincil yapı sincap.

Üçüncül yapı- polipeptit zincirinin üç boyutlu uzaysal "paketlenmesi". Sonuç, her protein için tuhaf ama spesifik bir konfigürasyondur. kürecik. Üçüncül yapının gücü, amino asit radikalleri arasında ortaya çıkan çeşitli bağlarla sağlanır.

Kuaterner yapı tüm proteinler için tipik değildir. Birkaç makromolekülün üçüncül bir yapıya sahip karmaşık bir kompleks halinde birleştirilmesi sonucu ortaya çıkar. Örneğin, insan kanı hemoglobini dört protein makromolekülünün bir kompleksidir; bu durumda alt birimlerin etkileşimine ana katkıyı hidrofobik etkileşimler sağlar.
Protein moleküllerinin yapısının bu karmaşıklığı, bu biyopolimerlerin karakteristik özelliği olan, örneğin koruyucu, yapısal vb. fonksiyonların çeşitliliği ile ilişkilidir.
Bir proteinin doğal yapısının ihlaline denir denatürasyon. Sıcaklık, kimyasallar, radyant enerji ve diğer faktörlerin etkisi altında ortaya çıkabilir. Zayıf bir etkiyle, yalnızca dördüncül yapı daha güçlü olanla (üçüncül ve daha sonra ikincil) parçalanır ve protein bir polipeptit zinciri biçiminde, yani birincil bir yapı biçiminde kalır.
Bu süreç kısmen tersine çevrilebilir: Birincil yapı hasar görmemişse, denatüre protein yapısını eski haline getirebilir. Bundan, bir protein makromolekülünün tüm yapısal özelliklerinin birincil yapısı tarafından belirlendiği sonucu çıkar.

Proteinler, canlı maddedeki içerikleri ve molekül ağırlıkları

Proteinler, yapıları ve özellikleri

Canlı maddenin organik maddelerinden, proteinlerden veya proteinlerden (Yunancadan. protos– ana, birincil). Şu anda Dünya'da yaşayan organizmalar yaklaşık 1 trilyon ton protein içermektedir. Örneğin bir hayvan hücresinin kütlesinin %10-18'ini proteinler oluşturur. hücrenin kuru ağırlığının yarısı kadardır.

Her hücre en az birkaç bin protein molekülü içerir.

Proteinler, molekül ağırlığı 6 bin ila 1 milyon ve üzeri olan yüksek molekül ağırlıklı polimerlerdir (makromoleküller). Alkol veya organik asit molekülleriyle karşılaştırıldığında proteinler devlere benzer. Böylece insülinin molekül ağırlığı 5700, yumurta albümini 36.000, miyozin ise 500.000 olur.

Proteinler C, H, O, N, S, P ve bazen Fe, Cu ve Zn atomlarını içerir. Proteinlerin kimyasal yapısını açıklığa kavuşturmak için elementel bileşimlerini bilmek yeterli değildir. Örneğin, hemoglobinin ampirik formülü - C 3032 H 4816 O 872 S 8 Fe 4 - moleküldeki atomların düzeninin doğası hakkında hiçbir şey söylemez. Protein moleküllerinin yapısal özelliklerini daha detaylı tanımak gerekir.

2. Proteinler periyodik olmayan polimerlerdir. Amino asitlerin yapısı ve özellikleri

Proteinler kimyasal yapıları gereği periyodik olmayan polimerlerdir. Protein moleküllerinin monomerleri amino asitlerdir. Genel olarak, bir amino asit, hem bir amino grubu (-NH2) hem de bir grup organik asit - bir karboksil grubu (-COOH) içeren herhangi bir bileşik olarak adlandırılabilir. Olası amino asitlerin sayısı çok fazladır, ancak proteinler yalnızca 20 sözde altın veya standart amino asit oluşturur (bunlardan 8'i gereklidir, çünkü hayvanlarda ve insanlarda sentezlenmezler). Tüm protein çeşitlerini veren, bu 20 amino asidin birleşimidir. Bir protein molekülü bir araya getirildikten sonra, bileşimindeki bazı amino asit kalıntıları kimyasal değişikliklere uğrayabilir, böylece "olgun" proteinlerde 30'a kadar farklı amino asit kalıntısı bulunabilir (ancak tüm proteinler başlangıçta yalnızca 20'den oluşur!).

Hücre, yeni proteinlerin sentezinin meydana geldiği amino asit havuzunu oluşturan serbest amino asitleri içerir. Bu fon, gıda proteinlerinin sindirim enzimleri tarafından parçalanması veya kendi rezerv proteinlerinin parçalanması nedeniyle sürekli olarak hücreye giren amino asitlerle doldurulur. Amino asit bileşimine bağlı olarak proteinler, tüm amino asit setini içeren eksiksiz ve bazı amino asitlerden yoksun olan eksik olabilir.

Amino asitlerin genel formülü şekilde gösterilmiştir. Formülün sol tarafında amino grubu –NH2, üst kısmında ise karboksil grubu –COOH bulunur. –NH 2 grubu bazik özelliklere, –COOH grubu ise asidik özelliklere sahiptir. Dolayısıyla amino asitler, bir asit ve bir bazın özelliklerini birleştiren amfoterik bileşiklerdir.

Amino asitler, çeşitli bileşikler olabilen radikalleri (R) ile ayırt edilir. Bunun sonucunda çok çeşitli amino asitler ortaya çıkar.

Amino asitlerin amfoterik özellikleri birbirleriyle etkileşime girme yeteneklerini belirler. İki amino asit, asidik grubun karbonu ile bazik grupların nitrojeni arasında bir bağ kurularak, bir su molekülü açığa çıkararak, bir yoğunlaşma reaksiyonu yoluyla tek bir molekül halinde birleştirilir.

Solda gösterilen bağlantıya denir peptit(Yunanca'dan pepsi– sindirim). Bu terim bize bu bağın mide suyunun sindirim enzimi tarafından hidrolize edildiğini hatırlatır. pepsin. Bir peptid bağının doğası kovalenttir.

İki amino asidin birleşimine dipeptit, üçüne tripeptit vb. adı verilir. Bir tripeptit örneği bir proteindir glutatyon glisin, sistein ve glutamik asit kalıntılarından oluşur. Tüm canlı hücrelerde bulunur (özellikle büyük bir kısmı buğday tanesi ve maya tohumunda) ve metabolizmaya aktif olarak katılır.

Glutatyon

Temel olarak, canlı organizmaları oluşturan proteinler yüzlerce ve binlerce amino asit içerir (çoğunlukla 100'den 300'e kadar), bu yüzden bunlara denir. polipeptitler. Bir protein polipeptit zincirindeki amino asitlere amino asit kalıntıları denir.

Peptitler sayı bakımından farklılık gösterir ( N), amino asit kalıntılarının doğası, sırası veya dizisi. 20 harften oluşan bir alfabe kullanılarak yazılan farklı uzunluklardaki kelimelere benzetilebilir. 20 amino asitten teorik olarak her biri en az 10 amino asit kalıntısı uzunluğunda 1020 olası zincir varyantı elde edilebilir. Canlı organizmalardan izole edilen proteinler yüzlerce, bazen de binlerce amino asit kalıntısından oluşur. Bu, evrimsel sürecin önemli bir önkoşulu olan sonsuz çeşitlilikteki protein moleküllerinin kaynağıdır.

Her insan proteinlerden “yapılanmıştır”. Cinsiyet, yaş veya ırktan bağımsız olarak. Ve tüm proteinlerin yapısal birimi, birbirine özel bir bağla bağlanan amino asitlerdir. O kadar önemlidir ki ayrı bir isim bile almıştır - peptit bağı.

Amino asit birlikleri içerdikleri yapı taşı sayısına bağlı olarak farklı isimler alabilir. 10'dan fazla amino asit bir araya gelmiyorsa bunlar peptittir, 10'dan 40'a kadarsa bir polipeptitten bahsediyoruz ve kırktan fazla amino asit tuğlası varsa o zaman bu bir protein, yapısal bir birimdir. bizim vücudumuz.

Teorik olarak konuşursak, bir peptid bağının yapısı, bir amino asidin α-amino grubu (-NH2) ile diğerinin α-karboksil (-COOH) grubu arasındaki bağlantıdır. Bu tür bileşik reaksiyonlara su moleküllerinin salınması eşlik eder. Tüm proteinler ve dolayısıyla her insan bu prensip üzerine inşa edilmiştir.

Doğanın tamamından bahsedecek olursak, içerisinde 300'e yakın amino asit bulunmaktadır. Ancak proteinler yalnızca 20 a-amino asitten oluşur. Ve bu kadar az sayıda olmasına rağmen, içlerindeki amino asitlerin farklı sırasına bağlı olarak farklı proteinler vardır.

Amino asitlerin özellikleri R radikali tarafından belirlenir, bir yağ asidi kalıntısı olabilir ve aromatik bir halka veya heterosikller içerebilir. Proteini hangi radikallerin hangi amino asitlerle oluşturduğuna bağlı olarak, belirli fiziksel özelliklerin yanı sıra insan vücudunda gerçekleştireceği kimyasal özellikler ve fizyolojik işlevler de gösterecektir.

Bir peptid bağının özellikleri

Peptit bağının özellikleri onun benzersizliğini belirler. Aralarında:

Yaşam için ihtiyaç duyduğumuz tüm amino asitlerden bazılarının vücudumuz tarafından oldukça başarılı bir şekilde sentezlendiği söylenmelidir.

Bir sınıflandırmaya göre bunlara esansiyel olmayan amino asitler denir. Ayrıca insan vücudunda yiyecek dışında başka hiçbir şekilde ortaya çıkamayan 8 tane daha var. Ve üçüncü grup çok küçük, sadece 3 isim var: arginin, histidin ve tirozin. Prensip olarak burada oluşurlar, ancak miktar o kadar küçüktür ki dışarıdan yardım almadan yapmak imkansızdır. Kısmen yeri doldurulamaz olarak adlandırıldılar. İlginç bir gerçek, bitkilerin tüm bu amino asitleri kendilerinin üretmesidir.

Proteinlerin vücuttaki rolü

Vücudunuzda hangi organı veya dokuyu adlandırırsanız adlandırın, o proteinden yapılacaktır. Bunlar kalbin, kanın, kasların ve böbreklerin bir parçasıdır. İnsanların yaklaşık beş milyon farklı türü vardır ve kitlesel olarak bu% 15-20 oranında ifade edilecektir.

İnsanlardaki süreçlerin hiçbiri proteinlerin katılımı olmadan gerçekleşmez. Bunlar metabolik süreçleri, gıda sindirimini ve enerji süreçlerini içerir. Çok çeşitli proteinlerin yardımıyla bağışıklık sistemi de vücudu uygun şekilde koruyabilecek ve karbonhidratlar, yağlar, vitaminler ve mikro elementler kişi tarafından gerektiği kadar emilecektir.

Vücudumuzdaki proteinler sürekli “hareket halindedir”. Bazıları amino asit tuğlalarına parçalanır, diğerleri ise aynı tuğlalardan oluşarak organ ve dokuların yapısını oluşturur. Yemek yerken, önemli olanın yalnızca tüketim olgusu değil, aynı zamanda ürünlerin kalite özellikleri olduğu dikkate alınmalıdır. Çoğunlukla "yanlış" yiyeceklerden gelen amino asitlerin çoğu, tutulmadan basitçe atılır. Ve eğer insülin veya hemoglobin gibi özellikle önemli birçok protein bu şekilde kaybolursa, sağlık kayıpları onarılamaz hale gelebilir.

Bazıları yetersiz protein alımına dayalı moda diyetleri seçiyor. Her şeyden önce kalsiyum zayıf bir şekilde emilmeye başlar. Bu, kemiklerin kırılgan hale geldiği ve kas dokusu atrofisi sürecinin başlayacağı anlamına gelir. Daha sonra özellikle kızlar için rahatsız edici olan cilt soyulmaya başlar, tırnaklar sürekli kırılır ve saçlar kümeler halinde dökülür.

Birbiriyle bağlantı kurabilen peptit St. (bir polimer molekülü oluşur).

Peptit bağı - bir amino asidin α-karboksil grubu arasında. Veα-aminogr.diğer amino..

Adlandırırken “-il” son ekini ekleyin, sonuncusu aminodur. düzenlenmedi onun adı.

(alanil-seril-triptofan)

Bir peptid bağının özellikleri

1. Amino asit radikallerinin C-N bağına göre transpozisyonu

2. Eş düzlemlilik - peptit grubuna dahil olan tüm atomlar aynı düzlemdedir ve "H" ve "O", peptit bağının zıt taraflarında bulunur.

3. Keto formunun (o-c=n) ve enol (o=s-t-n) formunun varlığı

4. Diğer peptitlerle iki hidrojen bağı oluşturabilme yeteneği

5. Peptit bağı kısmen çift bağ karakterindedir, uzunluğu tek bağdan kısadır, sert bir yapıdadır ve etrafında dönmesi zordur.

Proteinlerin ve peptidlerin tespiti için - biüre reaksiyonu (maviden mora)

4) PROTEİNLERİN FONKSİYONLARI:

Yapısal proteinler (kollajen, keratin),

Enzimatik (pepsin, amilaz),

Taşıma (transferrin, albümin, hemoglobin),

Gıda (yumurta akı, tahıllar),

Kasılma ve motor (aktin, miyozin, tübülin),

Koruyucu (immünoglobulinler, trombin, fibrinojen),

Düzenleyici (somatotropik hormon, adrenokortikotropik hormon, insülin).

PROTEİN YAPISI ORGANİZASYONUNUN DÜZEYLERİ

Protein birbirine bağlı amino asit dizisidir peptid bağları.

Peptit aminodur. en fazla 10

Polipeptit - 10'dan

Protein - 40'tan fazla amino asit.

BİRİNCİL YAPI -doğrusal protein molekülü, resim. Amino asitleri birleştirirken. zincirin içine.

protein polimorfizmi miras alınabilir ve popülasyonda kalabilir

Birincil yapıdaki amino asitlerin sırası ve oranı, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların oluşumunu belirler.

İKİNCİL YAPI- etkileşim pept. arr'lı gruplar. hidrojen bağlantılar. Halat ve saksı şeklinde döşeme olmak üzere 2 tip yapı vardır.

İki ikincil yapı seçeneği: α-sarmal (α-yapı veya paralel) ve β-kıvrımlı katman (β-yapı veya antiparalel).

Kural olarak, her iki yapı da bir proteinde bulunur, ancak farklı oranlardadır.

Küresel proteinlerde a-sarmal, fibriler proteinlerde ise β-yapısı baskındır.

İkincil yapı yalnızca peptid grupları arasındaki hidrojen bağlarının katılımıyla oluşur: bir grubun oksijen atomu ikincinin hidrojen atomu ile reaksiyona girer, aynı zamanda ikinci peptid grubunun oksijeni üçüncünün hidrojenine bağlanır, vesaire.