Eksempler på hvordan peptidbindinger udføres. Peptidbinding og polypeptider. Se hvad "Peptidbinding" er i andre ordbøger

En peptidbinding er en stærk forbindelse mellem fragmenter af to aminosyrer, som ligger til grund for dannelsen af ​​lineære strukturer af proteiner og peptider. I sådanne molekyler er hver aminosyre (undtagen de terminale) forbundet med de foregående og efterfølgende.

Afhængigt af antallet af enheder kan peptidbindinger skabe dipeptider (består af to aminosyrer), tripeptider (af tre), tetrapeptider, pentapeptider osv. Korte kæder (fra 10 til 50 monomerer) kaldes oligopeptider, og lange kæder kaldes polypeptider og proteiner (molekylvægt mere end 10 tusind Ja).

Karakteristika for en peptidbinding

En peptidbinding er en kovalent kemisk binding mellem det første carbonatom i en aminosyre og nitrogenatomet i en anden, som er et resultat af interaktionen af ​​en alfa-carboxylgruppe (COOH) med en alfa-aminogruppe (NH2). I dette tilfælde sker der en nukleofil udskiftning af OH-hydroxyl med en aminogruppe, hvorfra hydrogen separeres. Som et resultat dannes en enkelt C-N-binding og et vandmolekyle.

Da tabet af nogle komponenter (OH-gruppe og hydrogenatom) sker under reaktionen, kaldes peptidenhederne ikke længere aminosyrer, men aminosyrerester. På grund af at sidstnævnte indeholder 2 kulstofatomer, veksler peptidkæden mellem C-C og C-N bindinger, som danner peptidrygraden. På siderne af det er aminosyreradikaler. Afstanden mellem kulstof- og nitrogenatomer varierer fra 0,132 til 0,127 nm, hvilket indikerer en usikker sammenhæng.

En peptidbinding er en meget stærk type kemisk interaktion. Under standard biokemiske forhold svarende til det cellulære miljø undergår det ikke uafhængig ødelæggelse.

Peptidbindingen af ​​proteiner og peptider er karakteriseret ved egenskaben af ​​coplanaritet, da alle atomer involveret i dens dannelse (C, N, O og H) er placeret i samme plan. Dette fænomen forklares af stivheden (dvs. manglende evne til at rotere elementer rundt om bindingen), som er et resultat af resonansstabilisering. Inden for aminosyrekæden er der mellem peptidgruppernes planer α-carbonatomer forbundet med radikaler.

Konfigurationstyper

Afhængigt af alfa-carbonatomernes position i forhold til peptidbindingen kan sidstnævnte have 2 konfigurationer:

• "cis" (placeret på den ene side);
• "trans" (placeret på forskellige sider).

Transformen er kendetegnet ved større stabilitet. Nogle gange er konfigurationer karakteriseret ved arrangementet af radikaler, hvilket ikke ændrer essensen, da de er forbundet med alfa-carbonatomer.

Resonans fænomen

Det særlige ved peptidbindingen er, at den er 40 % dobbelt og kan findes i tre former:

• Ketol (0,132 nm) - C-N-bindingen er stabiliseret og fuldstændig enkelt.
• Overgangs eller mesomerisk - en mellemform, har en delvist udefineret karakter.
• Enol (0,127 nm) - peptidbindingen bliver fuldstændig dobbelt, og C-O forbindelsen bliver fuldstændig enkelt. I dette tilfælde får ilten en delvis negativ ladning, og brintatomet får en delvis positiv ladning.

Dette træk kaldes resonanseffekten og forklares ved delokaliseringen af ​​den kovalente binding mellem carbon- og nitrogenatomerne. I dette tilfælde danner de hybride sp 2 orbitaler en elektronsky, der spreder sig til oxygenatomet.

Peptidbindingsdannelse

Peptidbindingsdannelse er en typisk polykondensationsreaktion, som er termodynamisk ugunstig. Under naturlige forhold skifter ligevægten mod frie aminosyrer, så syntese kræver en katalysator, der aktiverer eller modificerer carboxylgruppen for lettere fjernelse af hydroxylgruppen.

I en levende celle sker dannelsen af ​​en peptidbinding i det proteinsyntesecenter, hvor specifikke enzymer, der arbejder med energiforbruget fra højenergibindinger, fungerer som en katalysator.

Peptidbinding er en binding mellem alfa-carboxylgruppen i en aminosyre og alfa-aminogruppen i en anden aminosyre.

Figur 5. Peptidbindingsdannelse

Egenskaberne ved en peptidbinding omfatter:

1. Transposition af aminosyresubstituenter (radikaler) i forhold til C-N-bindingen. Fig 6.

Figur 6. Aminosyreradikaler er i transposition.

2. Coplanaritet

Alle atomer inkluderet i peptidgruppen er i samme plan, med "H" og "O" atomerne placeret på modsatte sider af peptidbindingen. Fig. 7, a.

3. Tilgængelighed keto former og enol ny form. Fig. 7, b

Figur 7. a) b)

4. Uddannelsesevne to hydrogenbindinger med andre peptidgrupper. Figur 8.

5. Peptidbindingen er delvist dobbelt kommunikation. Dens længde er kortere end en enkelt binding, den er en stiv struktur, og rotation omkring den er vanskelig.

Men da der udover peptidbindingen er andre bindinger i proteinet, er kæden af ​​aminosyrer i stand til at rotere rundt om hovedaksen, hvilket giver proteinerne en anden konformation (spatial arrangement af atomer).

Sekvensen af ​​aminosyrer i en polypeptidkæde er primær struktur egern. Det er unikt for ethvert protein og bestemmer dets form, samt forskellige egenskaber og funktioner.
De fleste proteiner har en spiralformet form som følge af dannelsen af ​​hydrogenbindinger imellem -CO- Og -NH- grupper af forskellige aminosyrerester i polypeptidkæden. Hydrogenbindinger er svage, men tilsammen giver de en ret stærk struktur. Denne spiral er sekundær struktur egern.

Tertiær struktur- tredimensionel rumlig "pakning" af polypeptidkæden. Resultatet er en bizar, men specifik konfiguration for hvert protein - kugle. Styrken af ​​den tertiære struktur sikres af de forskellige bindinger, der opstår mellem aminosyreradikaler.

Kvartær struktur ikke typisk for alle proteiner. Det opstår som et resultat af kombinationen af ​​flere makromolekyler med en tertiær struktur til et komplekst kompleks. For eksempel er humant blodhæmoglobin et kompleks af fire proteinmakromolekyler; i dette tilfælde yder hydrofobe interaktioner hovedbidraget til interaktionen mellem underenheder.
Denne kompleksitet af strukturen af ​​proteinmolekyler er forbundet med de mange forskellige funktioner, der er karakteristiske for disse biopolymerer, for eksempel beskyttende, strukturelle osv.
Krænkelse af den naturlige struktur af et protein kaldes denaturering. Det kan forekomme under påvirkning af temperatur, kemikalier, strålingsenergi og andre faktorer. Med en svag påvirkning desintegrerer kun den kvaternære struktur, med en stærkere - den tertiære og derefter den sekundære, og proteinet forbliver i form af en polypeptidkæde, det vil sige i form af en primær struktur.
Denne proces er delvis reversibel: hvis den primære struktur ikke er beskadiget, så er det denaturerede protein i stand til at genoprette sin struktur. Det følger heraf, at alle strukturelle træk ved et proteinmakromolekyle er bestemt af dets primære struktur.

Proteiner, deres indhold i levende stof og molekylvægt

Proteiner, deres struktur og egenskaber

Af de organiske stoffer i levende stof, proteiner eller proteiner (fra græsk. protoss– hoved, primær). Organismer, der i øjeblikket lever på Jorden, indeholder omkring 1 billion tons proteiner. Af massen af ​​fx en dyrecelle udgør proteiner 10–18 %, dvs. halvdelen af ​​cellens tørvægt.

Hver celle indeholder mindst flere tusinde proteinmolekyler.

Proteiner er højmolekylære polymerer (makromolekyler) med en molekylvægt fra 6 tusind til 1 million og derover. Sammenlignet med molekyler af alkohol eller organiske syrer ligner proteiner kæmper. Således er molekylvægten af ​​insulin 5700, ægalbumin er 36.000, myosin er 500.000.

Proteiner indeholder atomerne C, H, O, N, S, P og nogle gange Fe, Cu og Zn. For at tydeliggøre den kemiske struktur af proteiner er viden om deres grundstofsammensætning ikke nok. For eksempel siger den empiriske formel for hæmoglobin - C 3032 H 4816 O 872 S 8 Fe 4 - ikke noget om arten af ​​arrangementet af atomer i molekylet. Det er nødvendigt at blive fortrolig med de strukturelle træk ved proteinmolekyler mere detaljeret.

2. Proteiner er ikke-periodiske polymerer. Aminosyrers struktur og egenskaber

Ved deres kemiske natur er proteiner ikke-periodiske polymerer. Monomererne af proteinmolekyler er aminosyrer. Generelt kan en aminosyre kaldes enhver forbindelse, der indeholder både en aminogruppe (–NH 2) og en gruppe af organiske syrer – en carboxylgruppe (–COOH). Antallet af mulige aminosyrer er meget stort, men proteiner danner kun 20 såkaldte gyldne, eller standard, aminosyrer (8 af dem er essentielle, fordi de ikke syntetiseres i dyr og mennesker). Det er kombinationen af ​​disse 20 aminosyrer, der giver alle de mange forskellige proteiner. Efter at et proteinmolekyle er samlet, kan nogle aminosyrerester i dets sammensætning undergå kemiske ændringer, så der kan findes op til 30 forskellige aminosyrerester i "modne" proteiner (men alle proteiner er i starten kun bygget af 20!).

Cellen indeholder frie aminosyrer, der udgør aminosyrepuljen, på grund af hvilke syntesen af ​​nye proteiner sker. Denne fond fyldes op med aminosyrer, der konstant kommer ind i cellen på grund af nedbrydning af fødevareproteiner af fordøjelsesenzymer eller nedbrydning af egne reserveproteiner. Afhængigt af aminosyresammensætningen kan proteiner være komplette, indeholdende hele sættet af aminosyrer, og ufuldstændige, som mangler nogle aminosyrer.

Den generelle formel for aminosyrer er vist i figuren. På venstre side af formlen er aminogruppen –NH 2 og på toppen er carboxylgruppen –COOH. –NH 2-gruppen har basiske egenskaber, –COOH-gruppen har sure egenskaber. Således er aminosyrer amfotere forbindelser, der kombinerer egenskaberne af en syre og en base.

Aminosyrer er kendetegnet ved deres radikaler (R), som kan være en række forskellige forbindelser. Dette resulterer i en lang række aminosyrer.

Amfotere egenskaber af aminosyrer bestemmer deres evne til at interagere med hinanden. To aminosyrer kombineres gennem en kondensationsreaktion til et molekyle ved at etablere en binding mellem kulstoffet i det sure og nitrogen i de basiske grupper, hvilket frigiver et vandmolekyle.

Forbindelsen vist til venstre kaldes peptid(fra græsk pepsis- fordøjelse). Dette udtryk minder os om, at denne binding hydrolyseres af fordøjelsesenzymet i mavesaften pepsin. Naturen af ​​en peptidbinding er kovalent.

En kombination af to aminosyrer kaldes et dipeptid, tre - et tripeptid osv. Et eksempel på et tripeptid er et protein glutathion, bestående af glycin, cystein og glutaminsyrerester. Det findes i alle levende celler (især meget af det i kimen af ​​hvedekorn og gær) og er aktivt involveret i stofskiftet.

Glutathion

Dybest set omfatter proteiner, der udgør levende organismer, hundreder og tusinder af aminosyrer (oftest fra 100 til 300), hvorfor de kaldes polypeptider. Aminosyrer i en proteinpolypeptidkæde kaldes aminosyrerester.

Peptider varierer i antal ( n), arten, rækkefølgen eller sekvensen af ​​dets aminosyrerester. De kan sammenlignes med ord af forskellig længde, som er skrevet ved hjælp af et alfabet bestående af 20 bogstaver. Ud fra 20 aminosyrer kan man teoretisk opnå 1020 mulige kædevarianter, hver med en længde på mindst 10 aminosyrerester. Proteiner, isoleret fra levende organismer, dannes af hundreder og nogle gange tusindvis af aminosyrerester. Dette er kilden til den uendelige række af proteinmolekyler, som er en vigtig forudsætning for den evolutionære proces.

Hver person er "bygget" af proteiner. Uanset køn, alder eller race. Og den strukturelle enhed af alle proteiner er aminosyrer, forbundet med hinanden ved en speciel type binding. Det er så vigtigt, at det endda fik et separat navn - peptidbinding.

Aminosyreforeninger kan have forskellige navne alt efter hvor mange "byggesten" de indeholder. Hvis ikke mere end 10 aminosyrer kommer sammen, så er disse peptider, hvis fra 10 til 40, så taler vi om et polypeptid, og hvis der er mere end fyrre aminosyre mursten, så er dette et protein, en strukturel enhed af vores krop.

Hvis vi taler om teori, er strukturen af ​​en peptidbinding en forbindelse mellem α-aminogruppen (–NH 2) i en aminosyre og α-carboxylgruppen (–COOH) i en anden. Sådanne forbindelsesreaktioner ledsages af frigivelsen af ​​vandmolekyler. Det er på dette princip, at alle proteiner, og derfor hver person, er bygget.

Hvis vi taler om hele naturen, så findes der omkring 300 aminosyrer i den. Proteiner består dog kun af 20 α-aminosyrer. Og på trods af et så lille antal af dem, er der forskellige proteiner, hvilket skyldes den forskellige rækkefølge af aminosyrer i dem.

Selve aminosyrernes egenskaber bestemmes af radikalet R. Det kan være en fedtsyrerest og omfatte en aromatisk ring eller heterocykler. Afhængigt af hvilke aminosyrer med hvilke radikaler der dannede proteinet, vil det vise visse fysiske egenskaber, samt kemiske egenskaber og fysiologiske funktioner, som det vil udføre i menneskekroppen.

Egenskaber af en peptidbinding

Peptidbindingens egenskaber bestemmer dens unikke karakter. Blandt dem er:

Det skal siges, at af alle de aminosyrer, vi har brug for for livet, er nogle ganske vellykket syntetiseret af vores krop selv.

Ifølge en klassificering kaldes de ikke-essentielle aminosyrer. Og der er også 8 andre, som ikke kan opstå i den menneskelige krop på nogen anden måde end gennem mad. Og den tredje gruppe er meget lille, kun 3 navne: arginin, histidin og tyrosin. I princippet dannes de her, men mængden er så lille, at det er umuligt at undvære hjælp udefra. De blev kaldt delvist uerstattelige. Et interessant faktum er, at planter selv producerer alle disse aminosyrer.

Proteinernes rolle i kroppen

Uanset hvilket organ eller væv i din krop du nævner, vil det være lavet af protein. De er en del af hjertet, blodet, musklerne og nyrerne. Mennesker har omkring fem millioner forskellige typer, og i massevis vil dette blive udtrykt i 15-20%.

Ingen af ​​processerne hos mennesker foregår uden deltagelse af proteiner. Disse omfatter metaboliske processer, madfordøjelse og energiprocesser. Ved hjælp af en lang række proteiner vil immunsystemet også være i stand til at beskytte kroppen ordentligt, og kulhydrater, fedtstoffer, vitaminer og mikroelementer vil blive optaget af personen efter behov.

Proteiner i vores krop er konstant "i bevægelse". Nogle af dem nedbrydes til aminosyremursten, andre er dannet af de samme mursten, der danner strukturen af ​​organer og væv. Når man spiser mad, er det værd at overveje, at det ikke kun er forbruget, der er vigtigt, men produkternes kvalitetsegenskaber. De fleste af aminosyrerne, der hovedsageligt kommer fra den "forkerte" mad, udskilles simpelthen fra os uden at blive tilbageholdt. Og hvis mange særligt vigtige proteiner går tabt på denne måde, som for eksempel insulin eller hæmoglobin, så kan sundhedstabene være uoprettelige.

Nogle vælger fad-diæter baseret på utilstrækkeligt proteinindtag. Først og fremmest begynder calcium at blive dårligt absorberet. Det betyder, at knoglerne bliver skøre, og processen med muskelvævsatrofi vil begynde. Så, hvilket er særligt ubehageligt for piger, begynder huden at skrælle, neglene knækker konstant, og håret falder ud i klumper.

I stand til at forbinde med hinanden peptid St. (dannes et polymermolekyle).

Peptidbinding - mellem α-carboxylgruppen i en aminosyre. Ogα-aminogr.anden amino..

Når du navngiver, skal du tilføje suffikset "-il", den sidste er amino. ikke redigeret dens navn.

(alanyl-seryl-tryptophan)

Egenskaber af en peptidbinding

1. Transposition af aminosyreradikaler i forhold til C-N-bindingen

2. Coplanaritet - alle atomer inkluderet i peptidgruppen er i samme plan, med "H" og "O" placeret på modsatte sider af peptidbindingen.

3. Tilstedeværelse af ketoform (o-c=n) og enol (o=s-t-n) form

4. Evne til at danne to hydrogenbindinger med andre peptider

5. Peptidbindingen har delvist karakter af en dobbeltbinding, længden er mindre end en enkeltbinding, den er en stiv struktur, og rotation omkring den er vanskelig.

Til påvisning af proteiner og peptider - biuret reaktion (fra blå til violet)

4) FUNKTIONER AF PROTEINER:

Strukturelle proteiner (kollagen, keratin),

Enzymatisk (pepsin, amylase),

Transport (transferrin, albumin, hæmoglobin),

Mad (æggehvider, korn),

Kontraktil og motorisk (aktin, myosin, tubulin),

Beskyttende (immunoglobuliner, trombin, fibrinogen),

Regulerende (somatotropt hormon, adrenokortikotropt hormon, insulin).

NIVEAUER AF PROTEIN STRUKTUR ORGANISATION

Protein er en sekvens af aminosyrer forbundet med hinanden peptidbindinger.

Peptidet er amino. ikke mere end 10

Polypeptid - fra 10 til

Protein - mere end 40 aminosyrer.

PRIMÆR STRUKTUR -lineært proteinmolekyle, billede. når man kombinerer aminosyrer. ind i kæden.

protein polymorfi- kan gå i arv og forblive i befolkningen

Sekvensen og forholdet mellem aminosyrer i den primære struktur bestemmer dannelsen af ​​sekundære, tertiære og kvaternære strukturer.

SEKUNDÆR STRUKTUR- interaktion pep. grupper med arr. brint forbindelser. Der er 2 typer strukturer - lægning i form af et reb og en gryde.

To muligheder for sekundær struktur: α-helix (α-struktur eller parallel) og β-foldet lag (β-struktur eller antiparallel).

Som regel er begge strukturer til stede i et protein, men i forskellige proportioner.

I globulære proteiner dominerer α-helixen, i fibrillære proteiner dominerer β-strukturen.

Den sekundære struktur dannes kun med deltagelse af hydrogenbindinger mellem peptidgrupper: oxygenatomet i den ene gruppe reagerer med brintatomet i den anden, samtidig binder oxygenet i den anden peptidgruppe med brintet i den tredje, etc.